ЛДГ (лактатдегидрогеназа): норма в крови, повышена — причины

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – внутриклеточный фермент, участвующий в метаболизме глюкозы. Содержит цинк, продуцируется всеми клетками организма.

Наибольшая активность фермента наблюдается в мышцах, сердце, печени, почках и клетках крови — эритроцитах.

Существует 5 типов ЛДГ, от преобладания той или иной разновидности фермента зависит способ метаболизма глюкозы в тканях – аэробный (до углекислого газа и воды) или анаэробный (до молочной кислоты). Например, в миокарде преобладает ЛДГ-1, в почках и клетках крови – ЛДГ-2, в большинстве внутренних органов ЛДГ-3 и 4, в мышцах, плаценте, печени – ЛДГ-5. Все формы фермента присутствуют в крови, где они определяются в составе суммарного показателя – общей лактатдегидрогеназы.

Концентрация ЛДГ в крови повышается при заболеваниях, для которых характерно повреждение тканей организма. Анализ крови на ЛДГ не является специфичным, однако в совокупности с другими тестами он помогает диагностировать различные патологические состояния: инфаркт легкого, гемолитическую анемию и т.д. При диагностике инфаркта миокарда анализ идет как вспомогательный, в случае болевого синдрома в грудной клетке. При наличии инфаркта активность ЛДГ возрастает, тогда как при приступах стенокардии показатель не изменяется. Уровень ЛДГ в крови может возрастать и при наличии злокачественных опухолей и снижается при их эффективном лечении, что позволяет использовать тест для динамического наблюдения за онкобольными.

Распределение фракций в плазме. Возраст и норма

содержание фракций ЛДГ в органах

Первая фракция (ЛДГ-1 или тетрамер НННН) берет свое начало преимущественно в сердечной мышце и значительно повышается в сыворотке крови при поражении миокарда.

Вторая, третья, четвертая фракции (ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4) начинают активно поступать в плазму при патологических состояниях, сопровождающихся массивной гибелью кровяных пластинок – тромбоцитов, что происходит, например, в случае такого опасного для жизни состояния, как тромбоэмболия легочной артерии (ТЭЛА).

Пятый изофермент (ЛДГ-5 или тетрамер ММММ) происходит из клеток печеночной паренхимы и выделяется в плазму крови в больших количествах на острой стадии вирусных гепатитов.

Ввиду того, что разные виды тканей накапливают и выделяют различные концентрации ЛДГ, фракции изоэнзимов лактатдегидрогеназы распределяются в плазме крови неравномерно:

Активность лактатдегидрогеназы в красных кровяных тельцах (эритроцитах) в 100 раз превосходит уровни энзима, содержащегося в плазме крови, причем, повышенные значения отмечаются не только при патологических состояниях, ряд физиологических условий, например, беременность, первые месяцы жизни либо чрезмерные физические усилия со своей стороны тоже способствуют возрастанию активности ЛДГ. Существенные различия нормальных уровней данного показателя также обусловлены возрастом и полом, о чем может свидетельствовать таблица, расположенная ниже:

Между тем, показатели нормы для ЛДГ крови всегда ориентировочны, их не следует запоминать раз и навсегда по той причине, что анализ может быть выполнен при температуре 30°С или 37°С, уровень рассчитан в различных единицах (мккат/л, ммоль/(ч·л), Ед/л или U/l). Но коль имеет место острая необходимость самостоятельно сравнить собственные результаты с вариантами нормы, то полезно будет для начала поинтересоваться в учреждении, производившем анализ, методами его проведения и единицами измерения, используемыми данной лабораторией.

Выведение изоэнзимов лактатдегидрогеназы (LDH-4, LDH-5) почками не переходит уровня в 35 мг/сутки (норма экскреции).

Причины повышения ЛДГ

Уровень активности ЛДГ повышен практически при любых патологических процессах, которым сопутствует воспаление и гибель клеточных структур, поэтому причинами увеличения данного показателя в первую очередь считают:

• Острую фазу инфаркта миокарда (более подробное описание изменения спектра ЛДГ при некротическом поражении миокарда будет представлено ниже);
• Функциональную недостаточность сердечной и сосудистой системы, а также органов дыхания (легкие). Вовлечение в процесс легочной ткани и развитие недостаточности кровообращения в малом круге кровообращения (уровень ЛДГ повышен за счет активности ЛДГ-3 и в некоторой степени – за счет ЛДГ-4 и ЛДГ-5). Ослабление сердечной деятельности влечет нарушение кровообращения, симптомы застойных явлений и рост активности фракций LDH-4 и LDH-5;
• Повреждения красных кровяных телец (пернициозная и гемолитическая анемии), обусловливающие состояние гипоксии тканей;
• Воспалительные процессы, затрагивающие легкие, а также почечную либо печеночную паренхиму;
• Тромбоэмболию легочной артерии, инфаркт легкого;
• Острый период вирусного гепатита (в хронической стадии активность LDH, как правило, не покидает границы нормы);
• Злокачественные опухоли (особенно, с метастазированием), локализованные преимущественно в ткани печени. Между тем, строгая корреляция, в отличие от инфаркта миокарда (чем больше размер очага, тем выше активность ЛДГ) между прогрессированием онкологического процесса и изменением спектра лактатдегидрогеназы не прослеживается;
• Различную гематологическую патологию (полицитемия, острый лейкоз, гранулоцитоз, хронический миелобластный лейкоз, анемии, обусловленные дефицитом витамина B12 или недостатком фолиевой кислоты);
• Массивное разрушение тромбоцитов, причиной которого нередко становятся гемотрансфузии, не обеспеченные достаточным подбором по отдельным системам крови (например, HLA);
• Заболевания костно-мышечной системы, в первую очередь – поражение скелетных мышц (травмы, атрофические поражения главным образом, на начальной стадии развития болезни).

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Фермент, который содержится в органах, отвечающих за переработку глюкозы, причем в бескислородном цикле. Да, для начала нужно сказать, что основной путь распада глюкозы происходит с участием кислорода, а бескислородное окисление — процесс «запасной», но необходимый на первых парах, когда кислородный цикл еще не «включился». Зачем вообще нужен распад глюкозы? Это главный процесс получения нами энергии. ЛДГ активно проявляет себя в сердце, печени, почках, селезенке, поджелудочной железе, мышцах. Она превращает лактат (продукт бескислородного окисления глюкозы) в пируват, который потом входит в конечный цикл окисления и получения максимально возможного количества энергии. Интересно, что ЛДГ имеет несколько изоформ — от ЛДГ1 до ЛДГ5, и все они содержатся в разных органах (ЛДГ 1,2 — в сердце, поздний маркер инфаркта миокарда, ЛДГ4,5 — в печени, при деструкции печеночной ткани).
Норма:

140-350 ед/л.
Повышение:
физиологическое — может вызываться при беременности, после физических нагрузок и приема алкоголя, а также приемом кофеина, аспирина, инсулина, гепарина, интерферона, некоторых антибиотиков. Патологическое — возникает при инфаркте миокарда, остром или токсическом гепатитах, циррозе и опухолях в печени, мышечных травмах, остром панкреатите, острых патологиях почек и заболеваниях крови (гемолитическая анемия, В12-дефицитная анемия, лейкоз).
Снижение:
при деструктивных заболеваниях почек, когда процесс идет давно, постепенно снижается функция и нарушается фильтрация мочевины, которая в итоге появляется в крови (уремия).

ЛДГ и некроз сердечной мышцы

Исследование гликолитического фермента имеет весьма важное диагностическое значение при поражении сердечной мышцы, поэтому относится к главным ферментативным тестам, определяющим инфаркт миокарда в первые сутки

развития опасного некротического процесса, локализованного в сердечной мышце (8 – 12 часов от начала болевого синдрома). Рост активности фермента происходит, в первую очередь, за счет фракции ЛДГ-1 и отчасти – за счет второй фракции (ЛДГ-2).

Спустя сутки-двое от болевого приступа уровень ЛДГ крови достигает максимальных значений и в большинстве случаев сохраняет высокую степень активности до 10 дней. При этом следует отметить, что активность находится в прямой зависимости от площади поражения миокарда

(чем больше размер очага, тем выше значения показателя). Таким образом, инфаркт миокарда, первоначально диагностируемый с помощью таких лабораторных тестов, как определение креатинкиназы и МВ-фракции креатинкиназы, через сутки уже может подтвердиться данным ферментативным исследованием (ЛДГ повышен и повышен значительно – в 3 – 4… до 10 раз).

Кроме увеличения общей активности лактатдегидрогеназы и возрастания активности фракции ЛДГ-1, для выявления острого инфаркта миокарда особую ценность имеет коэффициент ЛДГ/ЛДГ-1 или ГБДГ (гидроксибутиратдегидрогеназа) и соотношение LDH-1/LDH-2. Учитывая, что значения ГБДГ в остром периоде болезни существенно изменяются в сторону увеличения, а общая активность лактатдегидрогеназы будет понижена относительно довольно высоких значений ЛДГ-1, то и коэффициент ЛДГ/ГБДГ будет заметно падать и окажется ниже 1,30. В это же время соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2, наоборот, будет проявлять тенденцию к повышению, стремясь достигнуть 1,00 (а иногда и перейти данный рубеж).

Амилаза

Это основной пищеварительный фермент, расщепляющий гликоген и крахмал, а также сахар и обеспечивающий организм глюкозой. Она содержится в больших количествах в поджелудочной железе (из которой в составе панкреатического сока выходит в просвет двенадцатиперстной кишки, чтобы взяться за свою работу — переваривание) и в слюнных железах (да, процесс расщепления углеводов начинается уже во рту). Именно поэтому если что-то происходит с поджелудочной железой, то амилаза сразу же дает знать об этом. Есть несколько разновидностей этого фермента: α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, но в диагностике используется самая распространенная и поэтому самая показательная — α-амилаза.
Норма:

20-100 ед/л.
Повышение:
острый панкреатит (уже через 4 часа после начала приступа возрастает в 8 раз), обострение хронического панкреатита (возрастает в 3-5 раз), опухоли поджелудочной железы, камни в протоках, алкогольная интоксикация, а также инфекционный паротит (свинка), внематочная беременность.
Снижение:
панкреонекроз, муковисцидоз (наследственное заболевание ферментной системы).

Другие причины изменения коэффициентов

Вышеописанные параметры, помимо некротического повреждения сердечной мышцы, подвергаются изменению и в случае других тяжелых заболеваний:

• Гемолитической анемии различного происхождения (ЛДГ/ГБДГ уменьшается и становится ниже 1,3);
• Мегалобластной анемии (содержание первой фракции значительно превосходит концентрацию второй);
• Состояниях, сопровождающихся усиленным разрушением клеток (острый некротический процесс);
• Новообразований, локализованных в железах женской и мужской половой сферы: дисгерминоме яичника, семиноме яичка, тератоме (здесь отмечается только возрастание концентрации ЛДГ-1);
• Поражений почечной паренхимы.

Таким образом, главными виновниками, а, стало быть, и главными причинами изменений концентрации описываемых показателей в сыворотке крови можно считать состояния, связанные с разрушением клеток печеночной и почечной паренхимы, а также форменных элементов крови (тромбоцитов, эритроцитов).

Липаза

Еще один пищеварительный фермент, «родина» которого — поджелудочная железа. Он участвует в расщеплении жиров, «откусывая» от триглицеридов длинные жирные кислоты. Так же, как и амилаза, входит в состав панкреатического сока и повышается в крови при поджелудочных заболеваниях. Однако она более специфична, потому что остается на цифрах в пределах нормы при внематочной беременности, остром аппендиците, инфекционном паротите и заболеваниях печени. Также ее активность при остром панкреатите может возрастать раньше, чем активность амилазы, а это связано с большей диагностической ценностью.
Норма:

13-60 ед/мл.
Повышение:
острый панкреатит, злокачественные новообразования поджелудочной железы, холестаз, болезни обмена веществ (подагра, ожирение, сахарный диабет), прием некоторых лекарств (индометацин, снотворные-барбитураты, гепарин, наркотические обезболивающие).
Снижение:
наследственные липидные патологии (триглицеридемии), неправильное питание с большим количеством жиров, удаленная поджелудочная железа, опухоли любой локализации, кроме поджелудочной железы.

Теги:

• Кровь

Чтобы оставить комментарий — необходимо быть авторизованным пользователем

Отдельные нюансы

Для исследования ЛДГ в крови достаточно 1 мл сыворотки, которую добывают из крови, сданной, как и для любого другого биохимического теста, утром натощак (правда, если стоит вопрос о диагностике острого ИМ, то данными правилами, конечно, пренебрегают).

При лабораторном исследовании ЛДГ гемолиз приводит к искажению результатов анализа (завышает их). А при воздействии гепарина и оксалата активность фермента, наоборот, в сыворотке будет понижена по сравнению с реальными значениями ЛДГ крови. Чтобы этого не случилось, к работе с материалом следует приступить как можно раньше, первым делом отделив сгусток с форменными элементами от сыворотки.

Холинэстераза (ХЭ)

Фермент, который участвует в разрушении ацетилхолина — химического переносчика импульсов в возбудимых тканях (мышечной, нервной). Он обязуется в печени и представляет собой основной маркер функциональной активности этого органа. То есть если с печенью что-то случается, то, само собой, падает ее способность что-то синтезировать, а из-за этого в крови снижается содержание тех веществ, которые должны производиться в норме в больших количествах.
Норма:

5300-12900 ед/л.
Повышение:
физиологическое (в первом триместре беременности), патологическое (ожирение, сахарный диабет, столбняк, рак молочной железы, нефроз, артериальная гипертензия).
Снижение:
как правило, на позднем сроке беременности, при применении некоторых препаратов (анаболические стероиды, глюкокортикоиды), а также в периоде послеоперационной реабилитации.
Важно:
снижение ХЭ — признак деструктивных заболеваний печени, острого отравления инсектицидами, инфаркта миокрада.